Científicos del Centro de Biotecnología y Bioingeniería (CeBiB) de la Universidad de Chile identificaron y caracterizaron una enzima bacteriana del desierto de Atacama, que puede degradar PET, uno de los plásticos más usados y persistentes del planeta.
El equipo liderado por Sebastián Rodríguez, ingeniero molecular y candidato a doctor del CeBiB, estaba investigando el potencial biotecnológico de enzimas de microorganismos presentes en el desierto de Atacama, ya que están adaptados a ambientes extremos.
Los investigadores hicieron un análisis bioinformático con el que identificaron 27 enzimas putativas presentes en genomas de estos microorganismos, pero la más destacable fue PETS26b. Su hallazgo se publicó en la revista Protein Science.
“La PETS26b destacó por mostrar una mayor actividad en la degradación de ésteres sintéticos y de PET en polvo en ensayos iniciales“, explica Rodríguez en un comunicado de la casa de estudios. “Este desempeño superior nos llevó a priorizarla y profundizar en su estudio, con el objetivo de evaluar su potencial y también para resolver la pregunta de qué función realmente podría cumplir esta enzima en los microorganismos de donde proviene”, agrega.
Una especial enzima del desierto de Atacama
Los científicos estudian los microorganismos del desierto de Atacama porque allí pueden encontrar nuevas moléculas y herramientas biotecnológicas, es decir, herramientas que juntan la biología con la tecnología para mejorar cuestiones como la salud, la alimentación y el cuidado del medio ambiente.
En el caso de PETS26b, pudieron confirmar que es capaz de degradar PET y compuestos derivados de este polímero, un plástico muy utilizado en botellas, envases y fibras textiles, que contamina el planeta.
“Estos resultados fueron clave, ya que permitieron validar experimentalmente la hipótesis del proyecto, que planteaba que enzimas provenientes de ambientes extremos podrían presentar actividad sobre plásticos sintéticos“, plantea Rodríguez.
“Además, refuerza el potencial de estas enzimas como biocatalizadores en procesos de degradación o valorización de residuos plásticos, abriendo la puerta a futuras aplicaciones en biotecnología ambiental y economía circular”, añade.
Sin embargo, la investigación también encontró que la función original de la enzima posiblemente no está relacionada con el plástico. El investigador principal aclara que, como el PET es un material relativamente reciente en términos evolutivos, “resulta poco probable que enzimas provenientes de ambientes poco intervenidos, como el desierto de Atacama, hayan evolucionado específicamente para degradarlo”.
Esto último hizo que Rodríguez y su equipo plantearan que la función original de PETS26b debía estar asociada a otros sustratos naturales. Para averiguarlo, analizaron su contexto genómico y descubrieron que los genes más cercanos de esta enzima estaban principalmente relacionados con el metabolismo de carbohidratos.
Así, sugieren que la enzima pudo haber evolucionado para participar en procesos de desacetilación asociados a la degradación de biomasa vegetal. “Este hallazgo tiene implicancias importantes, ya que refuerza la idea de que la promiscuidad enzimática —es decir, la capacidad de una enzima para actuar sobre distintos sustratos— puede ser aprovechada para identificar y desarrollar nuevas aplicaciones biotecnológicas, incluso a partir de enzimas cuya función original era distinta”, señala el experto.
Además, también entrega más pistas sobre cómo algunos microorganismos pueden llegar a interactuar con materiales tan recientes como los plásticos sin haber evolucionado específicamente para degradarlos.
Rodríguez señala que “uno de los principales aprendizajes de este estudio es que la capacidad de degradar PET no necesariamente surge como una adaptación directa a este material, sino como consecuencia de la promiscuidad enzimática”.
“En este caso, enzimas que originalmente evolucionaron para procesar compuestos naturales pueden, de manera incidental, reconocer y transformar polímeros sintéticos como el PET. Esto sugiere que los microorganismos no necesitan largos periodos evolutivos para interactuar con materiales recientes, sino que pueden aprovechar capacidades preexistentes”, sostiene.
El estudio también identificó que PETS26b tiene algunas características que son compatibles con enzimas que están adaptadas a bajas temperaturas. Los científicos creen que esta adaptación precisamente les permite tener una mayor flexibilidad estructural y la capacidad de actuar sobre diversos sustratos.
Referencia:
Sebastián Rodríguez y otros autores. Unveiling catalytic potential and the native role of PETase from Streptomyces sp. Revista Protein Science, 2026.
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